Proteine und Enzyme [Biologie Oberstufe]

Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren in biologischen Proteinen, d. h. 20 chemisch verschiedene R(este). 7 davon sind essentiell, d.h. sie können nicht vom Menschen hergestellt werden
--> sie müssen in der Nahrung enthalten sein.

Die Reste können polar (=hydrophil) sein oder unpolar (=lipophil). Dies ist wichtig für die Funktion des Proteinmoleküls in der Zelle z.B. die räumliche Form, die Verankerung in Biomembranen, die Affinität zu anderen chemischen Wirkstoffen (Schlüssel-Schloss-Prinzip)

Die Peptidbindung

Unter Abspaltung von Wasser können sich 2 Aminosäuren verbinden.
Dabei reagiert die Carboxylgruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure zu einem Dipeptid. Der Bindungstyp heißt Peptidbindung. Durch Reaktion mit weiteren Aminosäuren entstehen immer längere Ketten (Tripeptide, .....Polypeptide....ab 100: Proteine)

(für Chemiker: Freie Elektronenpaare am O-und N-Atom sind weggelassen worden)

Beachte:
Das Dipeptid Gly-Ala und das Dipeptid Ala-Gly sind nicht identisch! Da jede Peptidkette einen Amino-"Anfang" und ein Carboxyl-"Ende" hat, gibt es bei einem Tripeptid bereits 2³=8 Möglichkeiten.
(Benutzte Zahl der verschiedenen Aminosäuren "hoch" die Kettenlänge)

Aufbau der Proteinmoleküle

Proteinmoleküle sind Riesenmoleküle aus unverzweigten Aminosäureketten.
Sie falten sich zu übergeordneten Raumstrukturen (= Konformation ).

a) Primärstruktur
Definition: Die Abfolge der Aminosäuren in der Kette = Aminosäuresequenz
Bindungstyp : Peptidbindung

b) Sekundärstruktur

Die Polypeptidkette liegt nicht gestreckt vor, sondern entweder in Schraubenform = (a- Helix) oder als so genannte b- Faltblattstruktur.

Bindungskräfte: Wasserstoffbrückenbindung = "H–Brücken"
(In der b-Faltblattstruktur werden mehrere nebeneinander liegende Polypeptidketten durch H–Brücken zusammengehalten.)

Definition H-Brücke:
elektrostatische Anziehungskräfte zwischen positiv polarisierten H-Atomen und negativ polarisierten Atomen mit freien Elektronenpaaren (O, N, )

c) Tertiärstruktur

Die schraubenförmigen Polypeptidketten liegen ihrerseits in einer übergeordneten Raumstruktur gefaltet und „geknäuelt“ vor. Diese Konformation ist abhängig von der Primärstruktur. Je nachdem, welche Aminosäuren an bestimmten Kettenpositionen liegen, kommt es zwischen den Aminosäureresten (R) zu verschiedenen chemisch- physikalischen Anziehungskräften.

Bindungskräfte:

H – Brücken (1)
(Dipol-Anziehung/ polare Reste)
Ionenbindungen (2)
(elektrisch geladene Reste durch zusätzliche Säuregruppe (-) oder Aminogruppe (+).)
Van-der-Waals – Kräfte (3) (unpolare Reste)
Disulfid – Bindung (4) "Schwefelbrücke"
(echte Bindung d.h. stärkste Bindungskraft, die die Raumstruktur stabilisiert.)
--> hitzebeständige Proteine zeigen einen hohen Cystein-Gehalt!

In dieser Raumstruktur sind Proteine biologisch wirksam als Hormone, Enzyme, Antikörper, etc. Sie falten sich je nach Aminosäuresequenz selbständig zu ihrer spezifischen Raumstruktur auf.

Beispiel: Insulin (Hormon der Bauchspeicheldrüse)

d) Quartärstruktur

Mehrere Polypeptidketten in Tertiärstruktur können sich zusammenschließen, um eine besondere biologische Funktion zu erfüllen, z.B. Hämoglobin: vier Polypeptidketten bilden zusammen ein Transportmolekül für Sauerstoff (roter Blutfarbstoff in den Erythrozyten)

Ergänzend...:
Problem: Proteine werden an den Ribosomen hergestellt.
Ihr Wirkungsort ist aber an den verschiedensten Stellen innerhalb bzw. außerhalb der Zellen. Woher "weiß" das Proteinmolekül, wohin es soll? Wie erkennt das Protein seinen Zielort z.B. "sein" Zellorganell? Wie gelangt es in das von Membran(en) umgebene Zellorganell hinein?
> Signal-Hypothese

Der Nobelpreisträger (1999) Günter Blobel hat entdeckt, dass neu synthetisierte Proteinmoleküle zusätzlich mit einer "Adresse" versehen werden, damit sie in der Zelle den Ort finden, wo sie ihre biologische Wirkung entfalten sollen. Proteine besitzen also so etwas wie "Postleitzahlen" um sie auf den richtigen Weg zu bringen. Dies geschieht dadurch, dass am Molekülende eine spezielle Signalsequenz von 10 bis 30 Aminosäuren angehängt wird. Dieses Signalpeptid ist dafür zuständig, dass das Protein gezielt durch die Membranen von Zellorganellen oder an eine bestimmte Stelle in der Zelle transportiert wird.
Die kurze Peptidkette wirkt als "Schlüssel", die ihr "Schloss" in Form von spezifischen Rezeptoren auf der Membran des "Adressaten" findet. Nachdem das Protein so auf der Membran "seines" Zellorganells angedockt hat, wird eine Reaktionskette in Gang gesetzt, in deren Verlauf das Protein durch die Membran geschleust wird.
Man nimmt an, dass dieses Prinzip universal ist, d.h. dass es für alle Zellen gilt. Fehler bei der "Zustellung" könnten die Ursache von Krankheiten wie z.B. Mukoviszidose sein.

Chaperone helfen bei der Faltung der Proteine.
Eiweiße (Proteine) sind langkettige Moleküle, die durch Verknüpfung von Aminosäuren entstehen. Diese Molekülketten ordnen sich in zunehmend komplizierter werdenden Formen an. Auf die Primärstruktur (=Kettenform) folgt durch innermolekulare Kräfte die Sekundärstruktur: Dabei ergeben sich die Helix- (=Schraube) oder die Faltblatt-Struktur.
Durch funktionelle Gruppen (z.B. besonders durch die -SH Gruppe einiger AA) lagern sich wiederum Teile dieser Ketten zusammen. Es entsteht ein „Knäuel“, die Tertiärstruktur. Während man noch vor einigen Jahren von einer zufälligen Anordnung sprach, zeigte sich insbesondere durch die genaue Übereinstimmung der Faltung bei Enzymen, dass hier für den Zufall kein Platz bleibt.
Für einige Beispiele kennt man inzwischen sogar „helfende Moleküle“, die die Proteingestalt zielsicher gestalten: Man spricht von Chaperonen (frz.chaperon, le - die Anstandsdame). Besonders interessant erweist sich deren Tätigkeit bei der Faltung „gesunder“ in infektiöse Proteine, wie es bei der Umwandlung von „gesunden“ Prion-Proteinen in infektiöse Prionen geschieht. Dabei können Chaperone nur tätig werden, wenn bereits infektiöse Prionen vorliegen.

Übungsaufgaben:

Tabelle:
Einige Aminosäuren mit den zugehörigen Seitenresten R und deren Polarität

Abb.1:
Ein Polypeptid mit 12 Aminosäuren in Primärstruktur

Kreise bzw. Quadrate symbolisieren polare bzw. unpolare Reste R

Abb.2:
Das Polypeptid aus Abb.1 in wässriger Lösung in Raumstruktur

Abb.3: Ausschnitt aus einem Protein mit beta-Faltblattstruktur

typische Abi-Fragen:

1) Entscheiden Sie, ob die Kreise oder die Quadrate die polaren Seitenreste symbolisieren.
2) Geben Sie mit Hilfe der Tabelle eine mögliche Aminosäure-Sequenz für das Polypeptid an, die die Raumstruktur in Abb.2 erklärt. Begründen Sie ihre Wahl.
3) Durch Mutationen im Erbgut können falsche Aminosäuren in die Polypeptidkette eingebaut werden.
Welche Mutation hätte für die Raumstruktur -und damit für die biologische Funktion des Proteins - den größeren Effekt:
a) An Position 10 wird Leucin durch Valin ersetzt
oder:
b) An Position 10 wird Leucin durch Serin ersetzt. Begründen Sie.
4) Begründen Sie mit der Darstellung in Abb.3, warum Proteine mit überwiegend beta-Faltblatt-Struktur (Horn, Fingernägel) filzartig und schlecht wasserlöslich sind.

Lösungsvorschläge:

Zu 1) Kreise bedeuten polare Seitenreste, die die Aminosäure "wasserfreundlich" machen. Sie sind in Abb. 3 dem Wasser zugewandt. Quadrate bedeuten unpolare Molekülreste. Sie sind in Abb.3 dem Wasser abgewandt.

zu 2) Die Tertiärstruktur ist die biologisch wirksame Form eines Proteins. Sie entsteht meist dadurch, dass sich die Ketten in wässriger Lösung zu einem Knäuel zusammenfalten. Entscheidend für die Form des Knäuels sind die Molekülreste der einzelnen Aminosäuren: Hydrophile/polare Reste versuchen nach außen zu kommen, um mit den umgebenden Wassermolekülen in Kontakt zu kommen (H-Brücken, Ionenanziehungskräfte), hydrophobe/unpolare Reste versuchen sich im "Knäuelinneren" vom Wasser abzugrenzen (Van-der-Waals-Kräfte).
Eine mögliche Aminosäure-Sequenz: Ser-Ala-Val-Thr-Gly-Cys-Ile-Leu-Val-Ala-Thr-Ser

zu 3) a) Dieser Austausch ändert nichts an der Polarität der Aminosäure. Die Raumstruktur würde sich also vermutlich nicht ändern, d.h. das Protein könnte seine biologische Funktion weiterhin erfüllen.
b) Diese Mutation hätte vermutlich eine große Wirkung auf die Raumstruktur. Die neue Aminosäure ist polar und würde die Kette so verdrehen, dass diese Aminosäure nach außen zeigt. Die biologische Funktion z.B. eine Schlüssel-Schloss-Beziehung z.B. als Rezeptor oder Signalstoff wäre dadurch blockiert.

zu 4) In der beta-Faltblatt-Struktur sind die Peptidketten in einer sehr regelmäßigen Struktur durch innermolekulare H-Brücken verknüpft. Für Wassermoleküle bleibt kaum mehr übrig, als diese stabilen großen Molekülkomplexe äußerlich d.h. oberhalb und unterhalb der Faltblatt-Fläche zu benetzen.

2. Enzymeigenschaften

Enzyme sind Biokatalysatoren

Definition Katalysator:
„Reaktionsbeschleuniger“, d. h. Stoff, der chemische Reaktionen beschleunigt, indem er ihre Aktivierungsenergie herabsetzt.

Definition Enzym:
Biokatalysator d.h. Proteinmolekül mit katalytischer Wirkung

Eigenschaften eines Enzyms:

Biokatalysator
Substratspezifität
Reaktionsspezifität (Wirkungsspezifität)
Wirkung in kleinsten Konzentrationen
Hitzeempfindlichkeit

Definition Substratspezifität:
Ein Enzym kann nur eine(n) ganz bestimmte(n) Stoff(gruppe)
= Substrat chemisch umsetzen => Schlüssel-Schloss-Prinzip
(Schlüssel = Substrat / Schloss = Aktives Zentrum)

Schema:

Definition Reaktionsspezifität:
Ein Enzym kann sein Substrat nur in einer ganz bestimmten Weise umsetzen,
d.h. nach einem bestimmten Reaktionstyp
z.B. bei Proteinase: Spaltung der Peptidbindung.

Ein bestimmtes Enzym1 kann das Substrat nur in P1und P2 spalten; um andere Spaltprodukte z. B. L1und L2 zu erhalten, braucht man ein anderes Enzym 2, da eine andere chemische Reaktion abläuft.

Folgerung für eine Zelle:

In einer Zelle müssen einige hundert verschiedene Enzyme enthalten sein, um alle Stoffwechselschritte zu katalysieren. Die Zelle kann den Stoffwechsel dadurch steuern, dass sie die Produktion oder die Aktivität eines Enzyms kontrolliert (z.B. über Hormone). Ohne Enzym läuft bei Körpertemperatur kaum eine chemische Reaktion (schnell genug) ab.

Experimente zur Erklärung der Enzymeigenschaften

Das Energiediagramm einer chem. Reaktion mit oder ohne Katalysator.

Beispiel - Spaltung von Wasserstoffperoxid:

Die ätzende farblose Flüssigkeit zerfällt unter Energiefreisetzung in Wasser und Sauerstoff.
Bei Zimmertemperatur ist die Reaktion jedoch so stark gehemmt, dass keine O2- Entwicklung nachweisbar ist (Glimmspan-Probe).
Nach Zugabe eines Katalysators (Braunstein) oder des Enzyms Katalase (in allen Zellen z.B. Blutzellen)läuft die Reaktion spontan ab.

Ergebnis: Es entsteht Sauerstoff und Wasser.
Der Braunstein setzt sich unverändert nach der Reaktion am Rg-Boden ab.

Reaktionsgleichung:

Energiediagramm:

Deutung:

Braunstein senkt die Aktivierungsenergie (= “Hemmschwelle“), so dass die Reaktion schon bei Zimmertemperatur abläuft.
Der Katalysator nimmt zwar an der Reaktion teil, wird aber am Ende wieder unverbraucht freigesetzt à Wirkung in kleinsten Mengen!
Der Katalysator ändert nichts am Energieinhalt der Produkte und Edukte d.h. an der
Reaktionswärme DH.

Experimente am Beispiel der Urease:

Vorkommen der Urease:	in Bakterien, die Harnstoff verwerten (Magenbakterien, Bodenbakterien)
Enzymwirkung:	Harnstoffspaltung in Ammoniak und Kohlendioxid
Chem. Nachweis der Harnstoffspaltung:	a) Der entstehende Ammoniak reagiert mit Wasser zu einer Lauge: Nachweis mit Indikator (z.B. Phenolphthalein färbt sich rot) b) die Lauge leitet den elektrischen Strom: Leitfähigkeitsmessung
Experimente:	Erhitzen von Harnstoff Harnstoffspaltung mit Urease(-lösung) Thioharnstoff mit Urease Harnstoff(-lösung) + abgekochte Urease Harnstoff + Urease + Schwermetall-Ionen (Cu²⁺, Pb²⁺, Hg²⁺...) Harnstoff + Urease + Enzymgift (z.B. Formaldehyd)
Ergebnisse und Deutung:
zum Experiment 1. Ohne Enzym kann Harnstoff durch Erhitzen gespalten werden: Die Aktivierungsenergie wird durch Erhitzen zugeführt. zu 2. Gibt man Urease zur Harnstofflösung, dann erfolgt die Spaltung schon bei Zimmertemperatur (sofortige Rotfärbung des Indikators). Deutung: Urease wirkt als Katalysator, d. h. als „Reaktionsbeschleuniger“, der die Aktivierungsenergie so weit herabsetzt, dass die Reaktion schon bei Zimmertemperatur abläuft. zu 3. keine Reaktion Deutung: Die Substratspezifität der Urease verhindert, dass der chemisch ähnliche Thioharnstoff umgesetzt wird.
Schema: Substatspezifität "falsches" Substrat : Thioharnstoff
Definition: kompetitive Hemmung eines Enzyms:	Konkurrenz um das aktive Zentrum durch einen chemisch ähnlichen Stoff führt je nach der Konzentration des "falschen" Substrats zur teilweisen oder völligen Hemmung des Enzyms. Hier konkurriert der Hemmstoff mit dem Substratmolekül um das aktive Zentrum. Die Hemmung ist reversibel und lässt sich durch Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig machen.
Schema:
Definition: allosterische Hemmung	Hemmstoffe ohne chemische Ähnlichkeit mit dem Substrat binden sich an ein so genanntes allosterisches Zentrum, das ist neben dem aktiven (katalytischen) Zentrum eine weitere Bindungsstelle. Durch Anlagerung des Hemmstoffs wird das aktive Zentrum indirekt so verändert, dass das Substrat schlechter umgesetzt wird. Durch Erhöhung der Substratkonzentration kann diese Hemmung nicht aufgehoben werden! Biologische Bedeutung: Endprodukthemmung-negative Rückkopplung Endprodukt E ist für E1 ein allosterischer Hemmstoff, d.h. bei hoher Konzentration von E "schaltet sich die Produktion von E von selbst aus."
Schema:
zu den Experimenten 4., 5. und 6.: Keine Reaktion: Die Tertiärstruktur und damit das aktive Zentrum wird in allen Fällen so stark verändert, dass die Enzymwirkung verloren geht. zu 4: durch Hitzedenaturierung: thermische Bewegung durch Erhitzung zerstört die H-Brücken. zu 5: Schwermetallvergiftung: Schwermetall-Ionen gehen mit best. Aminosäureresten stabile Bindungen ein àÄnderung der Tertiärstruktur zu 6: Enzymvergiftung: Stoffe, die mit Proteinen chemisch reagieren, bewirken eine Änderung der Raumstrukturà siehe oben
Skizzen:

Zusammenfassung

Enzyme sind Biokatalysatoren
Enzyme gehören chemisch zu den Proteinen
Enzyme sind substratspezifisch
Enzyme sind reaktionsspezifisch
Enzyme wirken in kleinsten Konzentrationen
Enzyme sind hitzeempfindlich
Enzyme sind vergiftungsempfindlich

Schematische Darstellung der Enzymwirkung: Der Enzym-Substrat-Komplex

Allgemeine Enzym-Gleichung:

Molekulare Wirkungsweise eines Enzyms:

Enzyme gehören chemisch zur Stoffklasse der Proteine. Diese liegen als komplizierte Raumstruktur - der Tertiärstruktur vor. Die Tertiärstruktur des Proteins ist an einer bestimmten Stelle, dem aktiven Zentrum, räumlich so ausgebildet, dass das Molekül des umzusetzenden Stoffes (=Substrat) genau hineinpasst. Dieses aktive Zentrum lässt nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip nur ein bestimmtes Substratmolekül „andocken“. (--> Enzym-Substrat-Komplex).

Molekularer Ablauf einer Enzym-Reaktion:

Die Substratmoleküle lagern sich an die Enzymmoleküle an, in dem sie im aktiven Zentrum andocken. Dadurch werden Bindungen im Substrat-Molekül gelockert und es kommt zur Absenkung der Aktivierungsenergie für die Umsetzung des Substrats. Am Ende wird das Enzym-Molekül wieder unverändert freigesetzt.

Definition Coenzym
Zusatzstoff, ohne den viele Enzyme nicht funktionieren. Wird aber, im Gegensatz zum Enzym bei der Reaktion verbraucht, deshalb besser: Cosubstrat .z.B. ATP, Vitamine..

Enzymbeispiele mit Wirkung und Vorkommen

Name	Wirkung	Vorkommen
Urease	Harnstoffspaltung	Bodenbakterien, ("Magengeschwür"-Bakterien Helicobacter pylori)
Katalase	Spaltung von Peroxiden (H₂O₂ )	In allen lebenden Zellen (z. B. Blutzellen)
Acetylcholinesterase	Spaltung von Acetylcholin	Synaptischer Spalt
Proteinasen: Pepsin Trypsin	Eiweißspaltung	Magen Dünndarm
Amylase	Stärkespaltung	Speichel, Dünndarm
DNase	DNA-Spaltung	Zellen

Anwendung der Enzyme in der Technik / im Alltag

- Biowaschmittel (Proteinasen als Fleckenentferner)
- in der Lebensmittelchemie à z.B. Spaltung von Fruchtfleisch für Säfte
- zur Mürbemachung von Dosenfleisch
- Backhilfsmittel

siehe Tabelle:

3. Enzymaktivität

Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von verschiedenen Faktoren

Definition Enzymaktivität:
Maß für die Zahl der Substratmoleküle, die ein Enzym pro Sekunde umsetzt (=Umsatzrate, Wechselzahl)

Definition Reaktionsgeschwindigkeit:
Stoffumsatz pro Zeit d.h. Abnahme des Edukts / Zeit oder Zunahme des Produkts / Zeit

Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen:
1) Temperaturabhängigkeit
2) Die Abhängigkeit von der Substratkonzentration
3) Die Abhängigkeit vom pH-Wert
4) Die Abhängigkeit von Giftstoffen
5) Kompetitive und allosterische Hemmung

1) Temperaturabhängigkeit

Skizze:

Deutung des Kurvenverlaufs:

I) Temperaturerhöhung bewirkt eine Teilchenbeschleunigung
--> Enzymmoleküle und Substratmoleküle bewegen sich schneller und treffen häufiger zusammen;
--> die Reaktionsgeschwindigkeit (RG) steigt, d.h. pro Zeiteinheit entsteht mehr Reaktionsprodukt.

RGT-Regel: Eine Erhöhung um 10° C bewirkt etwa eine Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit.
Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel

II) Bei einer Temperatur von ca. 45° C wird die thermische Bewegung der Enzymmoleküle so heftig, dass die Tertiärstruktur zerstört wird (das bedeutet: H-Brücken, Disulfid-Brücken .. lösen sich)
--> die RG geht rasch gegen Null, da das aktive Zentrum zerstört wird. --> Hitzedenaturierung

2) Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration

Deutung: Es handelt sich um eine Sättigungskurve.

1) Zunächst sind noch nicht alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt
--> eine Erhöhung der Substratkonzentration führt noch zu einer Beschleunigung der Reaktion;
2) Wenn alle Enzymmoleküle voll „ausgelastet“ sind, kann die RG nicht weiter steigen. --> Sättigung!

T=const.
(E)=const.

Wie sähe die Grafik bei höherer Temperatur aus? Wie sähe die Grafik bei höherer Enzymkonzentration aus?

3) Die Abhängigkeit vom pH-Wert

Definition pH-Wert:
Maß dafür, wie stark sauer bzw. alkalisch eine wässrige Lösung ist. (-lg(H₃O⁺))

Skizze:

Deutung:

Jedes Enzym hat ein pH-Optimumà Optimumskurven

z.B. Pepsin: Eiweißspaltendes Enzym (Proteinase) in der Magenflüssigkeit,
die stark sauer ist: pH-Optimum = 2

z.B. Trypsin: Proteinase im Dünndarm
(leicht alkalisch pH-Optimum bei 8 – 10)

z.B. Urease: pH-Optimum = 7

Deutung des Kurvenverlaufs:

Eine pH-Änderung bewirkt eine Änderung der Tertiärstruktur des Proteinmoleküls.
Grund: Einige Aminosäuren haben in ihrem Rest zusätzliche Aminogruppen bzw. Carboxylgruppen.
Durch Änderung des pH-Werts ändert sich die Konzentration an H⁺-Ionen (H₃O⁺)
-->die Ionenladungen dieser Gruppen ändert sich
-->die Raumstruktur ändert sich.
Nur bei einem bestimmten pH-Wert ist das aktive Zentrum des Enzyms optimal passend für das Substratmolekül.

4) Die Abhängigkeit von Giftstoffen

z. B. die Zugabe von Schwermetall-Ionen zu einer Urease-Reaktion zu einem bestimmten Zeitpunkt.

Zugabe von (nicht leitendem) Formaldehyd
Achtung: Hier wird nicht die RG gemessen, sondern die Menge an entstandenem Produkt! Nach Giftzugabe bleibt die Leitfähigkeit konstant.

Deutung:
Die Schwermetall-Ionen bzw. Formaldehyd und andere Gifte binden sich an die Eiweißmoleküle der Enzyme;
--> Blockierung der Enzymwirkung durch Veränderung
der Tertiärstruktur
--> RG verringert sich je nach Giftdosis irreversibel!

5) siehe Enzymeigenschaften

Übungsaufgaben

Lösungsstichworte:
zu 1) Substratspezifität (linke Abbildung) und Reaktionsspezifität (= Wirkungsspezifität) (rechte Abbildung) + Erläuterung
zu 2) Abhängigkeit der Enzymaktivität/Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration / Sättigungskurve
zu 3) siehe Skript
zu 4) Nein, das pH-Optimum von Pepsin liegt bei 2
d.h. diese Protease arbeitet nur im stark sauren Magen-Milieu.
Entsprechendes gilt für die Dünndarm-Protease Trypsin

Entropie / Energiekopplung / ATP als Energieüberträger

Die Zelle als offenes System:
Stoff- und Energieaustausch mit der Umwelt
Kopplung von energieliefernden und energieverbrauchenden Reaktionen
(Chemische Grundlagen)

Definition System:
Zusammenwirken vieler Einzelelemente in geordneter Weise, z.B. in Regelkreisen.

kein Stoffaustausch, kein Energieaustausch
chemisches Gleichgewicht
--> eine Zelle kann kein geschlossenes System sein!

--> Lebewesen, Organe und Zellen sind also lebende Systeme.

Definition Geschlossenes System:
System, das mit seiner Umgebung weder Stoffaustausch noch Energieaustausch betreibt.
Hier stehen 2 Substanzen A und B durch eine chemische Reaktion (enzymatisch beschleunigt) in einem stabilen chemischen Gleichgewicht. (Die Geschwindigkeit der Hinreaktion entspricht der Geschwindigkeit der Rückreaktion).
Dieses System kann keine Arbeit leisten!

Definition Offenes System: System gekoppelter Reaktionen, das mit der Umgebung in Stoff- und Energieaustausch steht.
Hier werden produzierte Substanzen ständig entzogen ("ausgeschieden") und benötigte Substanzen zugeführt.> Es kann sich kein chemisches Gleichgewicht einstellen > das System kann dauerhaft Arbeit leisten, da das Erreichen des stabilen chemischen Gleichgewichtszustandes durch ständigen Zufluss bzw. Abfluss von Substanzen und Energie (Wärme) verhindert wird (außer im Tode!)

Definition Fließgleichgewicht (steady state):
Reaktionssystem vieler gekoppelter chemischer Reaktionen (Reaktionsketten), deren Zwischenprodukte ständig umgesetzt werden - die aber in konstanten, "stationären" Konzentrationen vorliegen, solange Zu- und Abfluss (Input / Output) der Substanzen gleich groß sind.

Das offene System kann Arbeit leisten, da keine Zwischenreaktion im Gleichgewicht ist.

Das offene System "Zelle" muss in der Lage sein, auf Störungen der Stoffzufuhr ("Hunger, Durst"), auf veränderten Bedarf des Endprodukts (z.B. ATP-Mangel bei Anstrengung) oder Temperaturänderungen zu reagieren. Dies geschieht durch viele Regelungsvorgänge: z.B. Regelung der Enzymaktivität, Regelung der Enzymsynthese (Genregulation), Regelung der Membrandurchlässigkeit, Regelung der Transportvorgänge..
Die langsamste Zwischenreaktion bestimmt den "Gesamtdurchfluss" durch das System. Hier liegt die Ursache vieler Stoffwechselkrankheiten, wenn defekte Enzyme (oder Substrate, Gifte etc.) die Umsatzrate eines Zwischenprodukts verändern.

Beachte: Die "stationären" Konzentrationen von Substanzen in Fließgleichgewichten sind oft winzig (--> Problem bei der Erforschung von Stoffwechselwegen), die Tagesumsätze sind dagegen groß, da die Zwischenprodukte sofort im Stoffwechsel weiterverarbeitet werden.

Beispiel ATP-Umsatz: Ein Mensch setzt pro Tag sein eigenes Körpergewicht an ATP um.

stationäre Konzentration: ca. 50g -200g ATP pro Mensch mit ca.70 kg Gewicht	Tagesproduktion an ATP: In Ruhe: ca.70 kg ATP! (entspricht 8000 kJ/Tag) Leistungssport: kurzzeitig bis ca. 200 kg ATP!
Umsatzrate (Bakterienzelle): 2.500.000 ATP-Moleküle/sec

Energetische Grundlagen des Stoffwechsels
Energiegewinnung, Energiespeicherung, Energietransport, Energiekopplung

Definition Energie: Die Fähigkeit, Arbeit zu leisten.

Gesetzmäßigkeiten, nach denen sich Stoffwechselvorgänge vollziehen:

1. Energieerhaltungssatz
Energie kann weder erzeugt noch zerstört werden, sondern wird nur von einer Form in eine andere Energieform umgewandelt. (Lichtenergie, Wärmeenergie, chemische Energie, elektrische Energie, kinetische Energie....)
Zellen können diese Energieformen in verschiedener Form nutzen, um ihren Stoffwechsel zu betreiben. Letztlich ist die Sonnenenergie der Motor aller Lebensvorgänge.
siehe Ökologie: Energiefluss in Ökosystemen

2. Das Streben nach einem Minimum an Energie
Bei jeder chemischen Reaktion kommt es neben den Stoffumsätzen auch zu Energieumsätzen. Dies beruht darauf, dass in jeder Substanz ein bestimmter "innerer Energiebetrag" = Enthalpie (= H) steckt. Diese Energie entspricht z.B. der Energie, die in den Bindungen (Bindungselektronen) steckt. Bei den chemischen Reaktionen entstehen neue Stoffe mit neuen Energieinhalten. In der Regel laufen chemische Reaktion nur dann freiwillig ab, wenn energieärmere Produkte entstehen. Hier ist die Summe der Enthalpien der Endprodukte niedriger als die Summe der Enthalpien der Ausgangsstoffe. Die Energiedifferenz wird als Wärme, Licht, .. freigesetzt. > exotherme Reaktion (DH<0)
Beispiel: Der Abbau von großen Molekülen mit energiereichen Bindungen in stabilere Kleinmoleküle (ATP-Spaltung, Glukoseabbau..)
Der Aufbau von biologischen Riesenmolekülen (z.B. Stärke, DNA..) ist nur mit Aufwand von Stoffwechselenergie möglich, da der Energieinhalt dieser Moleküle größer ist als die Summe der Energieinhalte der Baustein-Moleküle (DH>0)
z.B. Um 1mol =180g Glukose aus C0₂ und H₂0 herzustellen, sind 2817,7 kJ nötig.

3. Das Streben nach einem Maximum an Entropie
Eine Zelle ist ein hochgradig geordnetes System von Kompartimenten, in denen tausende von Substanzen getrennt voneinander auf kleinstem Raum gelagert und umgesetzt werden. Ohne ständigen Energieaufwand würde durch Diffusion sofort ein völliges Chaos d.h. eine gleichmäßige Durchmischung aller Stoffe einsetzen. "Leben" bedeutet also ständigen "Kampf gegen Unordnung". Sofort nach dem Tod einer Zelle strebt die Entropie einem Maximum zu.
Definition Entropie: Maß für die Unordnung in einem System
Beispiel: Beim Aufbau eines Proteins aus vielen Aminosäurebausteinen nimmt die Entropie stark ab, da die "Unordnung" der vorher frei beweglichen Bausteine zugunsten einer geordneten Primär-Sekundär- und Tertiärstruktur aufgegeben wird. Es ist unwahrscheinlich, dass aus Unordnung spontan Ordnung entsteht. "Freiwillig" oder "zufällig" würde dieses Molekül also sehr unwahrscheinlich entstehen.
Ein Lebewesen ist also ein hochgradig geordnetes, entropiearmes System, das nur durch ständige Energiezufuhr erhalten bleibt!

aus 1 folgt:
Zellen können ihre benötigte Energie in verschiedenen Formen aufnehmen:

photoautotrophe Lebewesen	Lichtenergie wird benutzt, um aus energiearmen anorganischen Stoffen (CO₂+H₂O) energiereiche organische Stoffe (C₆H₁₂O₆) herzustellen --> Photosynthese	grüne Pflanzen und Cyanobakterien 6CO₂ +6H₂O -->C₆H₁₂O₆ + 6O₂
chemoautotrophe Lebewesen	Chemische Energie aus oxidierbaren anorganischen Stoffen wird benutzt, um aus energiearmen anorganischen Stoffen (CO₂+H₂O) energiereiche organische Stoffe (C₆H₁₂O₆) herzustellen --> Chemosynthese	Schwefelbakterien (S^2--->S) Nitratbakterien (NO₂^1--->NO₃^1-)
heterotrophe Lebewesen	Chemische Energie aus energiereichen organischen Molekülen (C₆H₁₂O₆) wird zur Herstellung eigener energiereicher organischer Stoffe benutzt --> Dissimilation (aerob bzw. anaerob)	Tiere, Pilze und Bakterien aerobe Dissimilation: Atmungsgleichung C₆H₁₂O₆ + 6O₂-->6CO₂ +6H₂O anaerobe Dissimilation: Gärung C₆H₁₂O₆-->2C₃H₆O₃(Milchsäure) C₆H₁₂O₆-->2C₂H₆O +2CO₂(Ethanol)

aus 2+3 folgt:
Ob ein Lebensvorgang d.h. eine chemische Reaktion freiwillig abläuft oder nicht, hängt von der Enthalpie- und Entropie-Bilanz des Vorgangs ab. Nur freiwillig ablaufende Reaktionen können Stoffwechsel-Arbeit leisten - man nennt sie exergonische Reaktionen. Wichtige Moleküle des Lebens (Glukose, Proteine, DNA..) sind sowohl vom Enthalpie- als auch vom Entropie-Standpunkt aus nur mit Energieaufwand zu erhalten, ihre Synthese ist ein endergonischer Vorgang. Diese Energie kann nicht wie im Reagenzglas durch Erhitzen oder elektrische Energie zugeführt werden.

Energetische Kopplung von exergonischen Reaktionen mit endergonischen Reaktionen - Das ATP/ADP- System

Zellen müssen ständig Arbeit leisten:
- mechanische Arbeit: Kontraktion von Muskelzellen, Schlagen von Geißeln / Cilien, Verkürzen der Spindelfasern bei der Chromosomenbewegung...
- Transportarbeit: Ionenpumpen, Herstellung von Konzentrationsgradienten..
- Chemische Arbeit: Antreiben energiebedürftiger, endergonischer Aufbau-Reaktionen z.B. Synthese von DNA, Proteinen..

Soll in der Zelle eine endergonische, d.h. energiebedürftige chemische Reaktion ablaufen, dann wird diese Reaktion mit dem fehlenden Energiebetrag dadurch versorgt, dass sie mit einer exergonischen Reaktion gekoppelt wird (z.B. ATP-Spaltung).
Läuft andererseits eine exergonische Reaktion ab, dann wird die freiwerdende Energie nicht als Wärme vergeudet, sondern durch energetische Kopplung zur endergonischen Synthese von ATP genutzt.

ATP = Adenosintriphosphat ist in Lebewesen die wichtigste "energiereiche Verbindung". ATP ist ein Molekül, das durch die Art seiner "energiereichen" Bindungen einen besonders hohen Energieinhalt besitzt: (siehe Formel)
Die 3 Phosphatgruppen stoßen sich durch 4 negative Ladungen auf engstem Raum stark ab > die Bindungen - besonders zwischen der letzten und vorletzten Phosphatgruppe sind besonders energiereich d.h. instabil und werden unter Energiefreisetzung leicht gespalten (exergonische R.). Der Rest des Moleküls ist ein Zuckermolekül Ribose und eine organische Base Adenin.
(Die Bausteine der Nukleinsäuren, die Nukleotide sind ähnlich gebaut)

Die Energie, die bei der Spaltung des ATP in ADP (=Adenosindiphosphat) und Phosphat frei wird, darf aber nicht als Wärmeenergie verpuffen, sondern muss als chemische Energie für endergonische Reaktionen zur Verfügung stehen. Dies gelingt durch Kopplung der exergonischen (=Energie liefernden) mit der endergonischen (=Energie verbrauchenden) Reaktion.

Schema:

ATP als "chemischer Treibriemen" zwischen exergonischen und endergonischen
Stoffwechselreaktionen

ATP als Energiewährung: Da der ATP-Aufbau auch räumlich und zeitlich getrennt vom ATP-Abbau ablaufen kann, ist ATP in der Zelle überall als kurzfristig verfügbare "Energiewährung" im Einsatz.
ATP als kurzfristiger Energiespeicher
ATP als Energietransport-Molekül: Der Ort der ATP-Synthese muss nicht der Ort der ATP-Spaltung sein.

Beispiele für die Wirkungen des ATP als Energiewährung:

Aufbau von energiereichen Molekülen: Stärke, Proteine, DNA., Sehfarbstoff (Rhodopsin)..
Bewegungsenergie: In Muskelzellen und Geißeln verändert sich die Raumstruktur von Proteinen.
Elektrische Energie: Aufbau von Spannungen an Nervenzellen durch aktiven Transport.
Wurzeldruck in Pflanzen durch aktiven Transport.
Lichtenergie: Biolumineszenz (Glühwürmchen..)

Die Regeneration von ATP: ATP-Zyklus
Eine Muskelzelle setzt ihren gesamten ATP-Vorrat in einer Minute um. Das bedeutet, dass pro Sekunde und Zelle 10 Millionen ATP-Moleküle verbraucht aber auch wieder regeneriert werden! Zur Regeneration von ATP durch Addition von Phosphat an ADP muss der gleiche Energiebetrag aufgewendet werden, wie beim Zerfall freigesetzt wurde. Deshalb werden alle exergonisch ablaufenden Abbau-Reaktionen in der Zelle, deren Energiebilanz genügend groß ist (mind. 30 kJ/mol) zur Regeneration von ATP benutzt. ADP + Phosphat (+Energie) --> ATP

Beispiele für Vorgänge, die genügend Energie zur ATP-Regeneration liefern:

Atmungskette: Die Elektronen des Wasserstoffs werden auf Sauerstoff übertragen
Glukose-Abbau: Glykolyse z.B. die Oxidation von Glycerinaldehyd zu Glycerinsäure
Fettabbau
Lichtreaktion der Photosynthese

Mechanismus der Energiekopplung bei Stoffwechselreaktionen:

ATP wirkt als Coenzym/Cosubstrat.
Ein Substrat, das nicht energiereich genug ist, zu einem neuen Stoff weiter zu reagieren, wird durch Phosphorylierung angeregt, d.h. in einen höheren Energiezustand versetzt.
--> Das Substrat reagiert - von einem Enzym katalysiert mit dem Cosubstrat ATP.
Dabei wird ATP gespalten und überträgt seine Phosphatgruppe auf das Substrat. Das "phosphorylierte" Substratmolekül ist dann so energiereich geworden, dass es in einer Folgereaktion (von einem zweiten Enzym katalysiert) exergonisch weiterreagiert.

Beispiel: Die Phosphorylierung der Glukose bei der Stärkesynthese:
Der Aufbau von Stärke aus Glukosemolekülen ist eine endergonische Reaktion und läuft nur unter ständiger Energiezufuhr ab. Durch Phosphorylierung werden die Glukose-Moleküle so energiereich, dass ihre Verknüpfung zu langen Polysaccharid-Ketten nun freiwillig , d.h. energetisch "bergab" abläuft.

Schema: ATP als Phosphatgruppen-Donator

Zusammenfassung: Energiehaushalt

Glukose ist der Rohstoff, der in allen Lebewesen für den Energiestoffwechsel benötigt wird. (Speicherform: Stärke (Pflanzen), Glykogen (Tiere)
Glukose wird von autotrophen Lebewesen selbst hergestellt, heterotrophe Lebewesen sind auf die Zufuhr von außen angewiesen.
Zur Energiegewinnung setzen die Organismen die Glukose entweder mit Sauerstoff in CO₂ und Wasser um (Biologische Oxidation, Aerobe Dissimilation, Zellatmung, innere Atmung), oder ohne Sauerstoff (anaerobe Dissimilation, Gärung). (Auch Pflanzen atmen bei Tag und Nacht!)
Die freiwerdende chemische Energie wird in allen Lebewesen im ATP/ADP-System gespeichert. ATP ist der universelle, transportable Kurzzeitspeicher für Energie in den Zellen.
Durch Energiekopplung entsteht ATP bei exergonischen Reaktionen (z.B. bei biologischen Oxidationen) und zerfällt wieder in ADP und Phosphat bei Kopplung mit energiebedürftigen (endergonischen) Prozessen in den Zellen.

Aufgaben:

2) Erläutern Sie an nebenstehendem Schema

a) die Bedeutung der grünen Pflanzen für den Energiehaushalt in den Ökosystemen.

b) Die chemischen Grundstoffe werden in Ökosystemen ständig wiederverwertet. Für die Energie gilt dies nicht. Begründung!

3) Warum gibt es kein ATP-Doping durch Essen oder Spritzen von ATP vor Wettkämpfen?

4) Das Gehirn braucht täglich ca.100g Glukose zur Energieversorgung. Beim oxidativen Abbau der Glukose wird als Energieausbeute ca. 48% in Form von ATP gespeichert.
a) Wo bleibt die Restenergie, die beim Glukoseabbau frei wird?
b) Berechnen Sie, wie viel Gramm ATP pro Tag im Gehirn umgesetzt werden.
(1 mol Glukose = 180g;1mol ATP = 500g; 1mol Glukose liefert in der aeroben Dissimilation 38mol ATP.)

5) Der Gesamtenergieumsatz eines ruhenden Menschen beträgt ca.10 000 kJ (ca. 2500 "Kalorien") pro Tag.
Das Nervensystem benötigt davon bei nur 2% der Körpermasse 20% des Gesamtenergieumsatzes pro Tag!
a) Berechnen Sie, wie viel Gramm ATP ein Mensch pro Tag umgesetzt und
b) wie viel davon dem Nervensystem zukommt. (Gesamtenergieumsatz pro Tag: 10 000 kJ, davon werden 48% in Form von ATP gespeichert; Energiespeicherung pro 1mol ATP: ca. 30 kJ/mol; 1 mol ATP =500g.)

6)
Die Energieausbeute pro Mol Glukose beträgt bei Abbau mit Sauerstoff (Atmung): 38 mol ATP d.h. ca. 6.3 kJ pro g Glukose
Die Energieausbeute pro Mol Glukose beträgt bei Abbau ohne Sauerstoff (Gärung) 2 mol ATP d.h. ca. 0,33 kJ pro g Glukose

Hefezellen können Glukose je nach Sauerstoffbedingungen "veratmen" oder "vergären". Das folgende Diagramm zeigt den Verlauf der Glukosekonzentration unter Atmungs- bzw. unter Gärungsbedingungen. Vergleichen Sie den Verlauf der beiden Kurven A und B und ordnen Sie A und B begründend der Atmung bzw. Gärung zu.

Lösungsvorschlag

zu 1a): keine Stärke, da keine Enzyme und keine Aktivierung der Glukose durch Phosphorylierung.
        b: keine Stärke, da keine Enzyme
        c: keine Stärke, da keine Aktivierung der Glukose durch Phosphorylierung.
        d: Stärkenachweis durch Blaufärbung mit Lugolscher Lösung
        e: keine Stärke, da Enzym durch Kochen denaturiert sind.
        f: keine Stärke, da keine Enzyme
        g: Stärkenachweis, falls alle Enzyme vorhanden sind.

zu 2a) Nur grüne Pflanzen können Lichtenergie in Form von chemischer Energie speichern. Die Photosynthese liefert den Pflanzen selbst und allen heterotrophen Lebewesen die energiereichen organischen Moleküle. Diese werden dann mit O₂(=Atmung) oder ohne O₂ (=Gärung) zwecks ATP-Gewinnung abgebaut. Das dabei entstehende CO₂ ist sogar wieder Rohstoff der Photosynthese.

zu 2b) Nur ein Teil der chemischen Energie, die in den organischen Molekülen steckt kann in Form von ATP gespeichert werden. Der größte Teil geht als Wärmeenergie verloren.

zu 3)
- sehr kurze biologische Halbwertszeit
- durch Rückkopplung würde die körpereigene ATP-Synthese gehemmt werden > nachfolgender ATP-Mangel

zu 4a) Wärmeenergie
zu 4b):
100g Glukose entsprechen 100/180 = 5/9 = 0,56 mol Glukose. In der aeroben Dissimilation ergibt das 0,56 x 38= 21,28 mol ATPà21,28 x 500g = 10640Gramm = 10,64 kg

zu 5a) 48% von 10 000kJ sind 4800kJ, die als ATP gespeichert werden. à das sind 4800/30 = 160 mol ATP à das entspricht 160 x 500g = 80.000g = 80 kg ATP!
zu 5b) 16 kg

zu 6) Der Glukoseverbrauch ist bei der Gärung viel höher, da die Energieausbeute pro Glukosemolekül 19 mal geringer ist.> Die Kurve B entspricht der Gärung, der Glukoseverbrauch ist pro Zeiteinheit größer d.h. der Glukosevorrat geht viel schneller zur Neige.

Proteine als Membranbausteine

wird im Moment überarbeitet

Quelle eines Großteils dieses Scripts: Scheffel-Gymnasium Lahr
Verbessere dieses Script weiter! und maile es an oberstufe@klassenarbeiten.de

Proteine und Enzyme

Erfahre mehr darüber welche Proteine und Enzyme in der Zelle eine wichtige Rolle spielen und welche Funktionen sie ausüben

Proteine und Enzyme in der Zelle

Es gibt eine Vielzahl von Proteinen und Enzymen, die sich in den verschiedenen Zelltypen befinden und jeweils unterschiedliche Funktionen erfüllen. Einige der wichtigsten Proteine in der Zelle sind die Strukturproteine, die als Grundgerüst der Zelle dienen und ihr Form und Stabilität geben. Beispiele für Strukturproteine sind Kollagen, das im Bindegewebe und in Knochen vorkommt, oder Aktin, das in den Muskelzellen für Bewegung und Formgebung verantwortlich ist. Ein weiteres wichtiges Protein in der Zelle ist Hämoglobin, das in den roten Blutkörperchen vorkommt und Sauerstoff transportiert. Ebenso wichtig sind die Enzyme, die in der Zelle chemische Reaktionen katalysieren und somit die Stoffwechselprozesse steuern. Zum Beispiel katalysiert das Enzym Amylase den Abbau von Kohlenhydraten in der Nahrung.
Andere wichtige Enzyme in der Zelle sind Proteasen, die für den Abbau von Proteinen zuständig sind, Lipasen, die Fette abbauen, und Nukleasen, die die DNA abbauen. Einige Enzyme dienen auch als Signalüberträger und regulieren den Stoffwechsel in der Zelle. Beispielsweise katalysiert das Enzym Adenylatzyklase die Bildung von cAMP (cyclisches Adenosinmonophosphat), einem wichtigen Second Messenger, der viele zelluläre Prozesse reguliert.
Schließlich gibt es noch eine Reihe von spezialisierten Proteinen und Enzymen, die in bestimmten Zellen oder Organen vorkommen und spezifische Funktionen erfüllen. Zum Beispiel sind Antikörper spezielle Proteine, die von B-Zellen produziert werden und bei der Immunabwehr eine wichtige Rolle spielen. Andere Beispiele sind Insulin, das von der Bauchspeicheldrüse produziert wird und den Blutzuckerspiegel reguliert, oder Hämase, das in der Leber produziert wird und an der Synthese von Häm beteiligt ist, das wiederum ein wichtiger Bestandteil von Hämoglobin ist.

Chaperone - Hilfe bei der Faltung

Proteine sind langkettige Moleküle, die aus Aminosäuren bestehen und sich in komplexen Formen falten. Chaperone sind spezielle Moleküle, die helfen, Proteine bei der Faltung zu stabilisieren und korrekt zu formen. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von gesunden in infektiöse Proteine, wie es bei der Umwandlung von gesunden Prion-Proteinen in infektiöse Prionen geschieht. Die räumliche Anordnung der Aminosäureketten ist entscheidend für die Funktion des Proteins, da sie seine Wechselwirkungen mit anderen Molekülen bestimmt.

Proteine und Enzyme sind wichtige Strukturen in der Zelle. Ohne sie wäre keine funktionierende Zelle denkbar.

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